олейников владимир александрович

Об ошибках сообщайте

Дизайн — Программирование — Контент-редактор —

© 2009–2012 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук  ·

Tetraantennary peptides [glycine(n)-NHCH(2)](4)C can form stable noncovalent structures by self-assembly through intermolecular hydrogen bonding. The oligopeptide chains assemble as polyglycine II to yield submicron-sized, flat, one-molecule-thick sheets. Attachment of alpha-N-acetylneuraminic acid (Neu5Acalpha) to the terminal glycine residues gives rise to water-soluble assembled glycopeptides that are able to bind influenza virus multivalently and inhibit adhesion of the virus to cells 10(3)-fold more effectively than a monomeric glycoside of Neu5Acalpha. Another antiviral strategy based on virus-promoted assembly of the glycopeptides was also demonstrated. Consequently, the self-assembly principle offers new perspectives on the design of multivalent antivirals.

, , Gambaryan A.S., Oleinikov V.A., , Matsko N.B., , Ermishov M.A., Demin I.V., , Rye P.D., (2003). Polyglycine II nanosheets: supramolecular antivirals? Chembiochem 4 (2-3), 147–54

2007-н. вр.: Учёный секретарь ИБХ РАНИзбранные публикации

Личная информация

Тел.: +7 (495) 330-59-74, +7 (495) 330-61-65,

Учёный секретарь (дирекция), учёный секретарь ( ), руководитель подразделения ( )

доктор физико-математических наук

Олейников Владимир Александрович

Олейников Владимир Александрович

Учреждение им. академиков и РАН (ИБХ)

Олейников Владимир Александрович - ИБХ РАН